الأيض النيتروجيني في النباتات: طرق ، واستخدام وتفاصيل أخرى

الأيض النيتروجيني في النباتات: طرق ، واستخدام وتفاصيل أخرى!

هناك مجموعة كبيرة ومتنوعة من المركبات النيتروجينية في الخلية. إن البروتين الذي يشكل المكون الأساسي للبروتوبلازم والأحماض النووية التي تحدد الحدود المورفولوجية والفسيولوجية لأحد الأنواع وكذلك الأعضاء الفردية منها ، والإنزيمات ، والفيتامينات ، والهرمونات ، والقلويات ، والجليكوسيدات ، إلخ ، كلها ذات طبيعة نيتروجينية.

الجو هو المصدر النهائي للنيتروجين. باستثناء عدد قليل من الأنواع التي يمكن أن تثبت النيتروجين في الغلاف الجوي واستخدامه لتوليف المواد النيتروجينية التي لا حصر لها التي يحتاجون إليها ، جميع النباتات الحصول على متطلبات النيتروجين من التربة.

يتم أخذ النترات والأملاح الأمونيا التي تشكل جزءًا من البيئة المعدنية للتربة عن طريق الجذور واستخدامها في عملية استقلاب النتروجين في النبات. وهكذا تحصل النباتات على متطلباتها من النتروجين بأربع طرق مختلفة:

(1) كما النيتروجين الجزيئي.

(2) كما النيتروجين العضوي.

(3) كما النيتروجين الأمونيوم و

(4) كما النيتروجين النيترات.

الاستفادة من النيتروجين الجزيئي:

هناك عدد قليل جدا من الكائنات الحية القادرة على تثبيت النيتروجين ، أي استخدام النيتروجين الجوي في تخليق المركبات النيتروجينية. إن أفضل البكتريا التكافلية المثبتة للنيتروجين هو Rliizobium. هذه البكتيريا تعيش في التربة لتشكيل عقيدات الجذر في النباتات التي تنتمي إلى عائلة Leguminosae مثل الفاصوليا والغرام والفول السوداني وفول الصويا.

بعض أنواع البكتيريا الحية مثل Azotobacter و Clostridium pasteurianum قادرة على تثبيت النيتروجين في الغلاف الجوي. يمكن أن يثبت كل من Rhodospirillum و Rhodopseudomonas و Chromatium التي يمكن أن تقوم بالتمثيل الضوئي تثبيت النيتروجين. ولكن يتم الحد من النيتروجين من خلال بعض الجهات المانحة الإلكترونية منخفضة مثل كبريتيد الكبريت أو الكبريت أو الهيدروجين أو المركبات العضوية ، وليس باستخدام الطاقة الضوئية.

والكائنات الأخرى المثبتة للنيتروجين هي بعض من الطحالب الخضراء المزرقة ، مثل Anabaena و Nostoc. عادة ما يكونون عيشًا حرًا ، لكنهم في بعض الأحيان يشكلون ارتباطًا تكافليًا عندما يتم العثور عليهم في جذور سيكاس وأوراق السرخس المائي أزولا.

تمت دراسة تشكيل العقيدات في البقوليات بالتفصيل. عندما يتم فحص جزء من العقدة الجذرية ، فإنه يظهر باللون الوردي بسبب وجود صبغة تسمى leghemoglobin. مثل الهيموغلوبين ، يعتبر السيكوجلوبين زكامًا للأكسجين. يحتاج تركيب الليجيموغلوبين إلى الكوبالت لأنه جزء أساسي من فيتامين ب 12 ، وهو مركب ضروري لإنتاج الصباغ.

الموليبدينوم أيضا ضروري لكن دوره غير معروف على وجه اليقين. ربما ، فإنه يلعب دور عامل مساعد ويسهل تفاعلات الأكسدة والاختزال ، مما يؤدي إلى الحد من النيتروجين إلى الأمونيا. يعمل الإنزيم الذي يحفز تثبيت النيتروجين (النيتروجين) في الظروف الهوائية. يجمع Leghemoglobin مع الأكسجين ويحمي الأكسجين ويحمي النيتروجيناز.

التفاعلات الدقيقة التي ينطوي عليها الحد من النتروجين الجزيئي للأمونيا ليست معروفة على وجه اليقين. ومع ذلك ، فإن تحويل N 2 إلى NH 3 ليس عملية مستقيمة. يتم إعطاء الطرق الممكنة في الحد من النيتروجين الجزيئي للأمونيا أدناه.

استخدام النيتروجين العضوي:

تستخدم العديد من النباتات مركبات النيتروجين العضوية مثل الأحماض الأمينية واليوريا. إن طريقة استخدام اليوريا بالنباتات لم يتم تطبيقها بدقة ولكن في جميع الاحتمالات ، اليورياز ، الإنزيم الذي يعمل على اليوريا ، يحللها إلى جزيئين من الأمونيا وأحد ثنائي أكسيد الكربون. ثم يتم استقلاب الأمونيا بالطريقة المعتادة.

النيتروجين الأمونيكال:

وغالبا ما تستخدم أملاح الأمونيا كمصدر للنيتروجين من قبل العديد من النباتات. لكن الاستعداد الذي تستهلك فيه النبتة مركب أمونيا يعتمد على طبيعة التربة وسن النبات. تم بناء جذور الأمونيا الذي يمتصه النبات في الأميدات والأحماض الأمينية والبروتينات.

نيترات نيتروجين:

تحتوي التربة على كميات جيدة من النترات وتحصل معظم النباتات على متطلبات النيتروجين الخاصة بها في هذا الشكل. في الواقع ، العديد من النباتات تفضل النيتروجين النيتروجين إلى النيتروجين الأموني. يتم تقليل النيتروجين نيتراتوجين إلى شكل الأمونيا قبل دمجها في واحدة من مركبات النيتروجين في الخلية. في وقت مبكر من عام 1895 ، اقترح Schulze المسار التالي لهذا التخفيض.

نترات -> نتريت -> Hyponitrite -> هيدروكسيلامين -> الأمونيا

1. الحد من النترات إلى النتريت:

يتم تنفيذها من قبل وكالة انزيم مختزلة النترات. يحتوي الإنزيم على FAD كمجموعة اصطناعية ويستخدم NADPH أو NADH كمصدر لتخفيض الطاقة.

الموليبدينوم ضروري أيضًا لتقليل النترات. ويتضح ذلك من حقيقة أنه في الموليبدينوم - تتراكم نترات النباتات النقص ؛ انها بمثابة الناقل الإلكترون. يمكن نقل مخطط نقل الإلكترون الذي يحدث أثناء الحد من النترات إلى النتريت كما هو موضح أدناه.

2. تخفيض النتريت:

أظهر كل من Venecko و Verner (1955) أن انخفاض النيتروجين إلى النيتروجين الأميني يحدث في الأوراق السليمة ، سواء في الضوء أو في الظلام. في وقت سابق من عام 1953 ، أظهر إيفانز و Nason أنه في المستخلصات النباتية ، التي تحتوي على NADPH ، تختفي النيتريت ببطء على الرغم من ذلك ، يبدو أن الطاقة المخفضة لهذا توفرها الانقسام الكيميائي الكيميائي للماء.

2HNO 2 + 2H 2 O -> 2NH 3 + 3O 2

النيتريت - لا يتم عزل الإنزيم الخفيف حتى الآن ، على الرغم من إعداد Nason و Abraham و Averback (1954) نظام إنزيم من Neurospora. وقد وجد أن هذا النظام قادر على استخدام NADH أو NADPH كمتبرع للهيدروجين.

خفض هيدروكسيلامين:

عزل Nason (1955) و Frear و Burrel (1955) الإنزيم الذي يحول hydroxylamine إلى الأمونيا من Neurospora والنباتات الأعلى على التوالي. يشتبه أيضا أن هذا الإنزيم يكون بروتين ميتالوفلاف مع المنجنيز كعامل مساعد للمعادن. كما أنها تستخدم NADH كمانح للهيدروجين.

NH 2 OH + NADH + H + -> NH 3 + NAD + H 2 O

تلخيص المعادلة وفقا لمخطط Schulze لدينا

في نهاية المطاف ، تم إنشاء الأمونيا في الأحماض الأمينية ، إما حمض الغلوتاميك أو الأسبارتيك. هذه تعمل على إطلاق مجموعة واسعة من ردود الفعل على نقل الدم ومن ثم بناء البروتينات.

التمثيل الغذائي للأحماض الأمينية:

يحدث توليف الأحماض الأمينية في الغالب في الجذور والأوراق حيث يتم تقليل النترات. يجب على خلايا هذه المناطق توفير الأحماض العضوية الضرورية والتي تكونت في الغالب في دورة كريبس. كما يحدث دورة كريبس في الميتوكوندريا ، ويعتقد أن مواقع تركيب الأحماض الأمينية هي الميتوكوندريا. يتم تشكيل الأحماض الأمينية بالطرق التالية:

1. amuct اختزال:

في وجود ديهيدروجيناز وطاقة خفض (إما NADH 2 أو NADPH.) ، يمكن للأمونيا أن تتحد مباشرة مع حمض كيتو لإنتاج حمض أميني. طبقة الركيزة المختزلة هي بصفة عامة حمض كيتوجلوتوريك ، وهو عبارة عن وسيط من دورة كريبس. إنه يعطي حمض الغلوتاميك. يتم التعرف على حمض الغلوتاميك كميناء لدخول النيتروجين غير العضوي في المسار الأيضي.

يتم تكوين حمض الغلوتاميك من خلال خطوتين. يتم تحرير حمض الكيتوكلوتاريك الأول إلى a - iminoglutaric ومن ثم من خلال وساطة NADPH و glutamic dehydrogenase glutamic acid.

إلى جانب حمض ألفا-كيتوجلوتاريك الأحماض العضوية الأخرى التي تخضع لتخفيض amination هي oxaloacetate وحمض البيروفيك.

2. النقل:

بمجرد تنظيم الأحماض الأمينية ، فإنها تشكل نقطة البداية لإنتاج الأحماض الأمينية الأخرى. يحدث هذا من خلال ردود الفعل على نقل العدوى. يتكون تفاعل الإبهام في نقل مجموعة أمينية من حمض أميني إلى حمض عضوي ، بحيث يتم تكوين حمض أميني آخر.

يمكن تمثيل رد الفعل الانتقالي النموذجي على النحو التالي:

أظهر ويلسون والملك وبوريس (1954) تفاعلات تحويلية تشمل حمض الغلوتاميك وسبعة عشر حمضًا أمينيًا آخر. البعض منهم:

حمض الغلوتاميك + حمض أوكسالاسيتيك حمض ألفا-كيتوجلوتاريك + حمض الأسبارتيك

حمض الغلوتاميك 4 حمض بيروفيك α -ketoglutaric acid + Alanine.

جانب مهم من عملية استقلاب الحمض الأميني هو أنها لا تخزن ولا تفرز.